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Id:	PE1.1
Autor:	Torero, Augusto.
Título:	Enzimas: cuáles y porqué usarlas^ies / Enzymes: what and why to use
Fuente:	Actual. avipec;3(16):66-69, 2009. ^bilus.
Descriptores:	Enzimas/clasificación Digestión Alimentación Animal Calidad de los Alimentos
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Fernández, Maria Teresa; Rodríguez, Hilda; Gonzalez, Tania; Goire, Isabel.
Título:	Construcción de un vector para la integración cromosomal de un gen de fitasa de Bacillus licheniformis^ies / Construction of a vector for stable chromosomal integration of a Bacillus licheniformis phytase gene
Fuente:	Rev. peru. biol;16(1):109-114, ago. 2009. ^bilus, ^btab.
Resumen:	Las fitasas son una clase especial de fosfatasas que catalizan la hidrólisis secuencial del fitato. La incapacidad de las plantas para utilizar el fósforo a partir de los fitatos del suelo es debido a la baja actividad de fitasas en sus raíces. Los microorganismos del suelo juegan un importante papel en los procesos que afectan la transformación de los compuestos fosforados. Muchos de ellos pueden solubilizar el fósforo a partir de los fitatos, mediante la liberación de fitasas. Este proceso permite la movilización del fósforo hacia las plantas y un mejor aprovechamiento de este nutriente. Sin embargo, muchas bacterias carecen de los genes que codifican para estas enzimas, lo que disminuye la disponibilidad de este elemento en el suelo. Una alternativa es mejorar las rizobacterias en cuanto a su capacidad de solubilizar los fitatos del suelo, mediante la transformación genética. En este trabajo el gen phyL de Bacillus licheniformis fue clonado en el vector de liberación suicida pJMT6 (vector derivado del sistema pUT/mini Tn5). La construcción recombinante que contiene un marcador de selección no antibiótico, fue transformada en Escherichia coli CC118lpir. Un clon transformante (F16) fue seleccionado y posteriormente caracterizado. Estos resultados constituyen un primer paso para desarrollar rizobacterias promotoras del crecimiento mejoradas en cuanto a la producción de actividad fitasa recombinante, como alternativa para reducir la contaminación ambiental y mejorar la productividad de los cultivos. (AU)^iesPhytases are a special class of phosphatases that catalyze the sequential hydrolysis of phytate. The inability of plants to utilize phosphorous from soil phytates is due to the low phytase activity in plant roots. Soil microorganisms play an important role in the processes that affect the transformation of phosphate containing compounds. Many of them can solubilize phosphorus from phytates, by means of the liberation of phytases. This process allows the mobilization of phosphorus towards the plants and a better utilization of this nutrient. Nevertheless, many soil bacteria lack gene coding for these enzymes, which diminishes the availability of this element in soil. One alternative to obtain improved rhizobacteria in relation to their capacity to solubilize soil phytates is by their genetic transformation with genes that codify for those enzymes. In this work, the gene phyL from B. licheniformis was cloned into the suicide delivery vector pJMT6 (a derivative vector from the pUT/mini Tn5 system). The recombinant construction, which contains a non-antibiotic resistance selection marker, was transformed in Escherichia coliCC118lpir. A transformant clone (F16) was selected and further characterized. These results are a first step to develop improved growth promoting rhizobacteria as for the production of recombinant phytase activity, as alternative to reduce environmental pollution and to improve crops productivity. (AU)^ien.
Descriptores:	Bacillus/genética ADN Recombinante Enzimas
Medio Electrónico:	http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v16n1/a14v16n1.pdf / es
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Sánchez, Tito; León Quispe, Jorge; Woolcott, Juan; Arauco, Katherine.
Título:	Proteasas extracelulares producidas por bacterias marinas aisladas de aguas contaminadas con efluentes pesqueros^ies / Extracellular proteases produced by marine bacteria isolated from sea water contaminated with fishing effluents
Fuente:	Rev. peru. biol;11(2):179-186, jul.-dic. 2004. ^bilus, ^btab.
Resumen:	Un total de 26 cepas de bacterias marinas con actividad proteolítica fueron aisladas de agua de mar contaminadas con efluentes pesqueros; las mismas que se evaluaron en base al crecimiento y formación de halos de actividad en Agar Marino suplementados con caseína al 1 por ciento, pH 8,0 e incubados a 25ºC por 72 h. Cinco cepas, seleccionadas por presentar los mejores halos de actividad fueron evaluadas a su vez por su crecimiento y producción de proteasas a diferentes concentraciones de NaCI, rangos de temperatura y pH: siendo consideradas finalmente como bacterias halotolerantes, psicrotróficas y alcalófilas moderadas. Estas cepas también fueron evaluadas por su actividad proteolítica específica sobre la caseína, siendo la cepa CM48 (Pseudomonas sp.) la que presentó la mejor actividad específica (17,38 U/mg) a las 72 horas, y seguidas por las cepas CM45 (Alcaligenes sp.) (12,09 U/mg) y tres cepas de Aeromonas sp. (CM43, CM44 y CM46) con valores de 12,02; 10,07 y 10,10 U/mg respectivamente. (AU)^ies.
Descriptores:	Bacterias Enzimas Agua de Mar Contaminación del Agua Endopeptidasas Espacio Extracelular
Medio Electrónico:	http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v11n2/v11n2a10.pdf / es
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Galli Cambiazo, Enrique; Feijoo Llontop, Luis José Eloy.
Título:	Citocromo P-450 y su importancia clínica: revisión actualizada^ies / Cytochrome P-450 and its clinic relevance
Fuente:	Rev. neuropsiquiatr;65(3-4):187-201, sept.-dic 2002. ^bilus.
Resumen:	El conocimiento del metabolismno oxidativo y la función desempeñada por las ezimas CYP es relativamente corto. Sin embargo, en los últimos 15 años ha crecido rápidamente permitiéndonos una base racional para interpretar y anticiparse a las interacciones medicamentosas. Se presenta una revisión actualizada recordando brevemente los conceptos generales del citocromo P-450, se hace un enfoque en el intervalo QTc como causa de muerte súbita y se enfatizan las interacciones medicamentosas de mayor importancia clínica incluyendo las que se presentan con algunos alimentos. (AU)^ies.
Descriptores:	Sistema Enzimático del Citocromo P-450 Interacciones de Drogas Enzimas Enzimas y Coenzimas Inhibidores Enzimáticos Inducción Enzimática
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Tarazona Mirabal, Herman.
Título:	Obtención de edulcorante del almidón del maíz morado utilizando enzimas^ies / Obtaining sweetener of purple corn starch using enzymes
Fuente:	Desafíos. Rev. cienc. tecnol. arte, hum;3(3):27-35, 2003. ^btab.
Resumen:	Hemos utilizado el almidón obtenido del maíz morado para transformarlo en jarabe glucosado y en cristales de glucosa, por hidrólisis enzimática. Se ha determinado la concentración óptima de sustrato, la concentración ideal de enzima tanto para las etapas de licuefacción y de sacarificación y el tiempo requerido para la hidrólisis. El análisis de varianza para un experimento factorial nos indica que no es significativo la concentración del sustrato para la hidrólisis, pero que la influencia de la enzima en la conversión es altamente significativa hasta cierta proporción. Para la etapa de licuefacción y sacarificación, la influencia de la concentración de la enzima y el tiempo de tratamiento son significativos. (AU)^ies.
Descriptores:	Almidón Edulcorantes Zea mays Enzimas
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Remuzgo, César; Alvarez, Miryam Paola; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:	Caracterización parcial del veneno de la serpiente cascabel peruana Crotalus durissus terrificus^ies / Partial characterization of the venom of the peruvian rattlesnake Crotalus durissus terrificus
Fuente:	Rev. peru. biol;7(1):67-73, ene.-jun. 2000. ^bgraf.
Resumen:	Se ha investigado el contenido proteico y algunas actividades enzimáticas del veneno de la serpiente cascabel Crotalus durissus terrificus procedente de la región de Sandia, Puno; para ello se empleó el veneno total así como las fracciones obtenidas mediante cromatografía de filtración en Sephadex G-100. El porcentaje de proteína calculado por el método de Lowy fue de 68,6 por ciento para el veneno total; habiéndose obtenido 3 picos de proteína durante el fraccionamiento; en el primero se registró actividad proteolítica, en el segundo, las actividades amidolítica, coagulante y fosfolipasa A2, mientras que en el tercero se detectó otra fracción proteolítica. No se registró la actividad acetilcolinesterasa mientras que la actividad L-aminoácido oxidasa sólo se encontró en el veneno total. (AU)^ies.
Descriptores:	Venenos de Serpiente Crotalus Enzimas
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Azañero, María; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:	Purificación de una enzima proteolítica del veneno de Bothrops brazili y estudio de su actividad sobre fibrinógeno^ies / Purification of a proteolytic enzyme from the venom of Bothrops brazili snake and study of its activity on fibrinogen
Fuente:	Rev. peru. biol;7(1):55-66, ene.-jun. 2000. ^bgraf.
Resumen:	Se ha aislado una enzima proteolítica del veneno de la serpiente peruana brazili, por cromatografía en Sephadex G-100 y CM-Sephadex C-50, con buffer acetato de aminio 0.05 M pH 7,0. La enzima fue purificada 3,2 veces con un rendimiento de 52,5 por ciento y el peso molecular calculado por filtración en gel fue de 18 000, mientras que la PAGES-SDS permitió observar una sola banda proteica de 22 000 daltons en condiciones reductoras y de 20 300 daltons en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptídica con al menos un enlace disulfuro. La enzima hidroliza fibrinógeno, fibrina, caseína y albumina, pero no hemoglobina ni mioglobina. Por su acción sobre el fibrinógeno y luego la cadena Bß. Esta actividad es inhibida por EDTA pero no por PMSF, TLCK, iodoacetato y pepstatin, indicando que se trata de una metaloproteinasa; sin embargo, los iones Ca++, Mg++ y Zn++ no restablecen la actividad. Finalmente, la enzima es estable hasta los 45°C y en su acción sobre fibrina, la hidrólisis se da preferencialmente sobre la cadena alfa. (AU)^ies.
Descriptores:	Enzimas Péptido Hidrolasas Venenos de Serpiente Fibrinógeno
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	León Quispe, Jorge; Pellón, Fabiola; Unda, Verónica; David, Janeth; Anaya, César; Mendoza, Victoria.
Título:	Producción de enzimas extracelulares por bacterias aisladas de invertebrados marinos^ies / Extracellular enzymes produced by bacteria isolated from marine invertebrates
Fuente:	Rev. peru. biol;7(2):202-210, jul.-dic. 2000. ^bilus, ^btab.
Resumen:	In order to select marine bacteria with the ability to produce extracellular enzymes (EEC), samples from Argopecten purpuratus and Crassostrea gigas in cultivation as well as from other intertidal and benhic invertebrates were analyzed. The selection of producer EEC strains was carried out in Marine Agar (MA) with addition of the relevant substratum (starch, casein, tween-80, lecithine, DNA and gelatine). The EEC producer strains evaluation was carried out on 102 isolates. The resultats show that bacteria associater to A. purpuratus and C. gigas have the best multienzymatic activities; however, Semimytilus algosus, Tetrapigus niger and Tahis chocolata are also important sources of bacteria producers of EEC. The qualitative multinzymatic activity in MA (clear or opaque zones around the colonies in mm of diameter) varied from 6to > 16 mm. The frecuency of multinzymatic production was caseinase 62,74 for one hundred, tween-esterase 57,84 for one hundred, amylase 52,94 for one hundred, gelatinaes 38,23 por ciento, DNAse 33,3 for one hundred, agarase 5,43 for one hundred and lecithinase 90,0 for one hundred. The results suggest the possibility of using native strains for biotechnologycal purposes. (AU)^ien.
Descriptores:	Enzimas Bacterias Invertebrados Biotecnología
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Perez Alva, Simon.
Título:	Ingeniería genética y biotecnología en salud^ies / Genetic engineering and biotechnology in health
Fuente:	Rev. serv. sanid. fuerzas polic;50(1):47-57, ene.-jun. 1989. ^ailus.
Descriptores:	Ingeniería Genética Biotecnología ADN Recombinante - Enzimas de Restricción del ADN
Límites:	In Vitro
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Villena Chavez, Gretty K; Fujikawa, T; Tsuyumu, Shinji; Gutiérrez Correa, Marcel.
Título:	Differential gene expression of some lignocellulolytic enzymes in Aspergillus niger biofilms^ien.
Fuente:	Rev. peru. biol;15(2):97-102, feb. 2009. ^bilus, ^btab.
Resumen:	A preliminary evaluation of transcriptional gene expression in Aspergillus niger ATCC 10864 biofilms developed on polyester cloth was carried out. The expression analysis of genes encoding some lignocellulolytic enzymes and some regulatory genes by means of RT-PCR showed that eng1, eglC, exo, eglA, eglB and xynB genes are differentially expressed in biofilm fermentation either time-related or through the production of more than a transcript as compared to A. niger grown in submerged fermentation. Likewise, the regulatory genes xlnR and creA showed time-related expression patterns that were different in both fermentation systems. Results attained in this work contribute with an initial molecular evidence of differential gene expression as well as differential gene regulation patterns in fungal biofilms that may be related to cell adhesion. (AU)^ienSe realizó una evaluación génica preliminar a nivel transcripcional de biopelículas de Aspergillus niger ATCC10864 desarrolladas sobre poliéster respecto a algunas enzimas lignocelulolíticas. El análisis de expresión de genes de enzimas lignocelulolíticas y genes reguladores mediante RT-PCR mostró que los genes eng1, eglC, exo y eglA, eglB y xynB son diferencialmente expresados ya sea temporalmente o mediante más de untranscripto en comparación con cultivos sumergidos. Asimismo, los genes reguladores xlnR y creA mostraron patrones temporales de expresión distintos en ambos sistemas. Los resultados obtenidos aportan la evidencia molecular inicial de expresión diferencial de genes en biopelículas así como patrones de regulación diferencial muy probablemente ligada a la adhesión celular. (AU)^ies.
Descriptores:	Aspergillus niger/genética Enzimas/genética Biofilmes Expresión Génica Celulasas
Medio Electrónico:	http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v15n2/a16v15n2.pdf / en
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Sorbara, José Otávio B; Luvizotto, José María.
Título:	¿Por qué utilizar enzimas específicas para sustratos específicos?^ies / Why use specific enzymes to specific substrates?
Fuente:	MAP rev. mundo avic. porc;3(1):68-69, 2010. ^bgraf.
Descriptores:	Enzimas Especificidad por Sustrato Sustratos
Medio Electrónico:	http://repebis.upch.edu.pe/articulos/MAP/v3n1/a2.pdf / es
Localización:	PE1.1

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Id:	PE14.4
Autor:	Ortiz Rojas, César Alexander; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Bellido Morales, Candy; Gonzales, Edgar; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:	Variaciones en las actividades enzimáticas del veneno de la serpiente Bothrops atrox “jergón”, de tres zonas geográficas del Perú^ies / Variation of the enzymatic activity of Bothrops atrox “jergon” snake venom from three geographic regions, Peru
Fuente:	Rev. peru. med. exp. salud publica;29(2):198-205, abr.-jun. 2012. ^btab, ^bilus.
Resumen:	Objetivos. Estudiar la variabilidad en la composición y actividades enzimáticas entre venenos de ejemplares adultos de Bothrops atrox. Materiales y métodos. Se emplearon venenos de serpientes adultas procedentes de Amazonas, Junín y Ucayali. A cada una de las muestras se les realizó el análisis del contenido proteico y del número de bandas por PAGESDS, así como las actividades de fosfolipasa A2, hemolítica indirecta, amidolítica, coagulante, hemorrágica y proteolítica sobre caseína y mediante zimograma; además, se hicieron ensayos de inmunodifusión y neutralización in vitro con el suero antibotrópico polivalente del Instituto Nacional de Salud de Perú. Resultados. Las actividades amidolítica, coagulante, hemorrágica, proteolítica mediante zimograma, fosfolipasa A2 y hemolítica indirecta fueron variables, evidenciándose en las tres últimas una mayor actividad en los venenos de Amazonas, mientras que en la cantidad de proteína, bandas electroforéticas y actividad proteolítica sobre caseína no se observaron diferencias. Con respecto a las pruebas de neutralización, 0,5 dosis del antiveneno fueron suficientes para neutralizar con eficacia (más del 50 por ciento) la actividad coagulante y fosfolipasa A2 de todas las muestras analizadas. Conclusiones. Algunas propiedades biológicas del veneno de ejemplares adultos de Bothrops atrox de Perú son variables, sin que ello afecte la neutralización in Vitro por parte del suero antibotrópico polivalente sobre las actividades coagulante y fosfolipasa A2 del veneno(AU)^iesObjectives. To study the variability in the composition and enzymatic activity of venom from adult Bothrops atrox specimens. Materials and methods. We used venoms from adult snakes from Amazonas, Junín and Ucayali. Each of the venom samples underwent analysis for protein and number of bands by pagesds. Phospholipase A2, hemolytic, amidolytic, coagulant, hemorrhagic activity were analyzed, also and proteolytic activity on casein and by zymogram. Additionally, immunodiffusion and neutralization assays in vitro were done with a polyvalent botropic serum from the national institute of health of Peru. Results. The amidolytic, coagulant, hemorrhagic, proteolytic by zymogram, phospholipase A2, and indirect hemolytic activity were variable, demonstrating increased activity in the venoms from Amazonas, regarding proteolytic by zymogram, phospholipase A2, and indirect hemolytic activity. While the amount of protein electrophoretic bands and proteolytic activity on casein did not demonstrated differences. Regarding neutralization tests, a 0.5 dose of antivenom was sufficient to effectively neutralize (>50%) the coagulant activity and phospholipase A2 of all samples analyzed. Conclusions. Some biological properties of the venom from adult Bothrops atrox of Peru are variable, without interference with the in vitro neutralization by the polyvalent botropic serum on coagulant and phospholipase A2 properties of the venom. (AU)^ien.
Descriptores:	Venenos de Serpiente/análisis Enzimas Viperidae - Antivenenos Perú
Límites:	Animales
Medio Electrónico:	http://www.ins.gob.pe/insvirtual/images/artrevista/pdf/rpmesp2012.v29.n2.a5.pdf / es
Localización:	PE14.1; PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Ronchi, Carlos; Tepper, Ricardo; Veiga, Anderson.
Título:	Utilización de enzimas, prebióticos y probióticos en la alimentación animal^ies / Use of enzymes, prebiotics and probiotics in animal feed
Fuente:	MAP rev. mundo avic. porc;5(4):22-28, 2012. ^bilus, ^btab.
Descriptores:	Pollos Enzimas/administración & dosificación Prebióticos/utilización Probióticos Alimentación Animal
Localización:	PE1.1

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Id:	PE1.1
Autor:	Arévalo Zelada, Jorge Luis.
Título:	Lindahl y la reparación enzimática del ADN^ies / Lindahl and enzymatic DNA repair
Fuente:	Acta hered;57(0):53-58, oct. 2015-mar. 2016. ^bilus.
Resumen:	El autor nos relata cómo Tomas Lindahl resolvió la paradoja presentada por sus observaciones: la poca estabilidad del ADN versus la gran estabilidad de la información genética. Esto lo llevó a proponeer la existencia de mecanismos enzimáticos reparadores del ADN. Asimismo, las contribuciones de Aziz Sancar y Paul Modrich, quienes trabajando con estos mecanismos reparadores del ADN en la Escherichia coli hallaron que también son válidos en los humanos. (AU)^iesThe author tells us how Tomas Lindahl resolved the paradox presented by observations: the low stability of DNA versus the great stability of the genetic information. This led him to propose the existence of DNA repair enzyme mechanisms. Likewise, the contributions of Aziz Sancar and Paul Modrich, who working with these repair mechanisms of DNA in Escherichia coli found that they are also valid in humans. (AU)^ien.
Descriptores:	Enzimas Reparadoras del ADN Reparación del ADN Premio Nobel Química
Medio Electrónico:	http://www.upch.edu.pe/vrinve/dugic/revistas/index.php/AH/article/view/2802/2662 / es
Localización:	PE1.1

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