português | english | français

logo

Búsqueda en bases de datos

Base de datos:
lipecs
Buscar:
VIPERIDAE []
Referencias encontradas:
Mostrando:
1 .. 5   en el formato [Detallado]
página 1 de 1
  1 / 5
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Gárate C., Inés; Naupay I., Asucena; Suyo L., Beatriz; Colquichagua A., Hugo; Rodríguez Quispe, Edith Fanincia; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Identificación de porocephalus stilessi (pentastomida) en la serpiente peruana lachesis muta^ies / Identification of porocephalus stilessi (pentastomid) in the peruvian snake lachesis muta
Fuente:Rev. invest. vet. Perú;18(2):89-93, ene-jun. 2007. ^bilus.
Resumen:Se realizó la necropsia a una serpiente venenosa Lachesis muta (Familia Vipiridae), procedente de Satipo, Junín, de 1.95 cm de longitud y 9 años, que se encontraba cautiva en el serpentario de la Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima. Se encontró cuatro pentastómidos en la cavidad corporal y en la serosa pulmonar. Los parásitos fueron fijados en formol al 10 por ciento y diafanizados con lactofenol. El estudio morfológico determinó que tres de ellos eran hembras, pues tenían el gonoporo en el extremo posterior y el cuerpo cilíndrico semejante al de un anélido, en tanto que el cuarto parásito era macho, ya que presentaba la parte anterior dilatada y el poro genital en la región anterior, cerca de la boca. La presencia de 4 ganchos, donde los situados en la zona más externa tenían un apéndice poco esclerotizado y frágil, revelaba que eran adultos. Las hembras presentaban 47 anillos y medían 8.3, 7.5 y 6.9 cm de longitud, y el macho medía 3.7 cm y tenía 39 anillos. Estas características corresponden a individuos de la especie Porocephalus stilessi, considerándose el primer reporte de esta especie en serpientes del Perú. (AU)^iesA necropsy was conducted in a venomus snake Lachesis muta (Family Vipiridae), originary from Satipo, Junín. This snake was 1.95 cm long, 9 years old, and was captive at the serpentarium of Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima. Four pentastomids were found in the corporal cavity and lung serosa. The parasites were fixed in 10 percent formol and cleared with lactofenol. The morphologic evaluation revealed that three of them were females (gonopore close to the end body and cylindrical body shape similar to an annelid) and one male (expanded front body and genital pore near the mouth). The parasites had 4 hooks where two of them showed some sclerotic appendixes compatible with adult forms. Females had 47 rings and a length of 8.3, 7.5 and 6.9 cm, respectively, while the male had 39 rings and a length of 3.7 cm. These characteristics corresponded to the species Porocephalus stilessi. This is the first report of this parasite in Peruvian snakes. (AU)^ien.
Descriptores:Viperidae/parasitología
Parásitos
Perú
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rivep/v18n2/a01v18n2.pdf / es
Localización:PE1.1

  2 / 5
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Huatuco, Sergio; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarleque Chocas, Armando.
Título:Aislamiento y caracterización parcial de una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops atrox (Ophidia: Viperidae)^ies / Isolation and partial characterization of a myotoxin Bothrops atrox snake venom (Ophidia: Viperidae)
Fuente:Rev. peru. biol;11(1):79-86, ene.-jul. 2004. ^bgraf.
Resumen:Se ha purificado una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops atrox, empleando una columna de intercambio catiónico de CM-Sephadex C-50 equilibrada con buffer acetato de amonio 0,05M a pH 7. La miotoxina es una proteína básica, y por cromatografía de filtración y PAGE-SDS se ha determinado que tiene un peso molecular de 27 kDa, estando formada por dos cadenas polipeptídicas de 14 kDa cada una. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos produce la liberación de creatina kinasa así como la necrosis del tejido. La miotoxina tiene actividad de fosfolipasa, anticoagulante y edemática, pero no hemolítica. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas/aislamiento & purificación
Venenos de Serpiente/aislamiento & purificación
Necrosis
Serpientes
Viperidae
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v11n1/v11n1a10.pdf / es
Localización:PE1.1

  3 / 5
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE13.1
Autor:Isla, Martín.
Título:Características bioquímicas y acción biológica de una hemorragina del veneno de Bothrops brazili^ies / Biochemical characterization and biological action of an haemorrhagine from the Bothrops brazili venom
Fuente:An. Fac. Med. (Perú);64(3):159-166, jul. 2003. ^btab, ^bgraf.
Resumen:Objetivo: Caracterizar la hemorragina aislada de B. brazili y determinar si el suero antibotrópico polivalente es capaz de neutralizarlo. Material y métodos: Se ha purificado una hemorragina del veneno de Bothrops brazili a través de dos pasos cromatográficos en Sephadex G-100 y CM Sephadex C-50, usando buffer acetato de amonio 0,05M pH 7. En este último sistema, la proteína fue eluida con NaCl 0,3M y el análisis electroforético en PAGE-SDS mostró una sola banda proteica. Usando caseína como substrato se determinó una purificación de 8,4 veces, habiéndose calculado la dosis hemorrágica mínima (DHM) en 6,61 ug usando ratones albinos. Resultados: El análisis de carbohidratos asociados a la hemorragina reveló un contenido de 8,05 por ciento de hexosas, 11,62 por ciento de hexosamina y 0,69 por ciento de ácido siálico, en tanto que su resistencia térmica fue registrada hasta 50°C por 10 minutos, ya que temperaturas mayores a inactivaron. La hemorragina fue muy inestable a pH 5,0 mientras que el tratamiento con EDTA, ácido glutámico y glutatión 5 mM también produjeron una severa inhibición, tanto en su acción hemorrágica. (AU)^iesObjective: To characterize a hemorrhagic protein from Bothrops brazili snake venom and to determine if the polyvalent antibotropic serum is able to neutralize it. Material and Methods: A hemorrhagic protein from Bothrops brazili snake venom was purified through two chromatographical steps: Sephadex G-100 and CM Sephadex C-50, respectively, using 0,05M ammonium acetate buffer pH 7. In the last chromatographical system the protein was eluted after 0,3M sodium chloride was applied; thus, a unique band was achieved by PAGE-SDS. A hemorrhagic action monitored through caseinolytic activity obtained 8,4 folds of purification and the minimum hemorrhagic dose (MHD) was 6,61 ug in albine mice. RESULTS: A structural analysis of associated carbohydrates showed 8,05 per cent of hexoses, 11,62 per cent of hexosamines, and 0,69 per cent of sialic acid; its termostability was detected at 50°C for 10 minutes while total inhibition was observed above this. This protein was very unstable at pH 5, 5mM; EDTA, glutamic acid and glutatión had potent inhibitor effects. In contrast, 10mM of Ca+2 increased the hemorrhagic area. Conclusions: Both inmunodiffusion and inmunoelectrophoresis essays showed that polyvalent botropic antivenom (NIH-Lima) recognized the hemorrhagic protein. Furthermore, in vivo experiments showed that the antivenom was capable to neutralize the whole venom but not purified haemorrhagine. (AU)^ien.
Descriptores:Botropos
Venenos de Crotálidos
Inmunodifusión
Viperidae
Inmunoelectroforesis
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/afm/v64n3/a02v64n3.pdf / es
Localización:PE13.1; PE1.1

  4 / 5
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE14.4
Autor:Ortiz Rojas, César Alexander; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Bellido Morales, Candy; Gonzales, Edgar; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Variaciones en las actividades enzimáticas del veneno de la serpiente Bothrops atrox “jergón”, de tres zonas geográficas del Perú^ies / Variation of the enzymatic activity of Bothrops atrox “jergon” snake venom from three geographic regions, Peru
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;29(2):198-205, abr.-jun. 2012. ^btab, ^bilus.
Resumen:Objetivos. Estudiar la variabilidad en la composición y actividades enzimáticas entre venenos de ejemplares adultos de Bothrops atrox. Materiales y métodos. Se emplearon venenos de serpientes adultas procedentes de Amazonas, Junín y Ucayali. A cada una de las muestras se les realizó el análisis del contenido proteico y del número de bandas por PAGESDS, así como las actividades de fosfolipasa A2, hemolítica indirecta, amidolítica, coagulante, hemorrágica y proteolítica sobre caseína y mediante zimograma; además, se hicieron ensayos de inmunodifusión y neutralización in vitro con el suero antibotrópico polivalente del Instituto Nacional de Salud de Perú. Resultados. Las actividades amidolítica, coagulante, hemorrágica, proteolítica mediante zimograma, fosfolipasa A2 y hemolítica indirecta fueron variables, evidenciándose en las tres últimas una mayor actividad en los venenos de Amazonas, mientras que en la cantidad de proteína, bandas electroforéticas y actividad proteolítica sobre caseína no se observaron diferencias. Con respecto a las pruebas de neutralización, 0,5 dosis del antiveneno fueron suficientes para neutralizar con eficacia (más del 50 por ciento) la actividad coagulante y fosfolipasa A2 de todas las muestras analizadas. Conclusiones. Algunas propiedades biológicas del veneno de ejemplares adultos de Bothrops atrox de Perú son variables, sin que ello afecte la neutralización in Vitro por parte del suero antibotrópico polivalente sobre las actividades coagulante y fosfolipasa A2 del veneno(AU)^iesObjectives. To study the variability in the composition and enzymatic activity of venom from adult Bothrops atrox specimens. Materials and methods. We used venoms from adult snakes from Amazonas, Junín and Ucayali. Each of the venom samples underwent analysis for protein and number of bands by pagesds. Phospholipase A2, hemolytic, amidolytic, coagulant, hemorrhagic activity were analyzed, also and proteolytic activity on casein and by zymogram. Additionally, immunodiffusion and neutralization assays in vitro were done with a polyvalent botropic serum from the national institute of health of Peru. Results. The amidolytic, coagulant, hemorrhagic, proteolytic by zymogram, phospholipase A2, and indirect hemolytic activity were variable, demonstrating increased activity in the venoms from Amazonas, regarding proteolytic by zymogram, phospholipase A2, and indirect hemolytic activity. While the amount of protein electrophoretic bands and proteolytic activity on casein did not demonstrated differences. Regarding neutralization tests, a 0.5 dose of antivenom was sufficient to effectively neutralize (>50%) the coagulant activity and phospholipase A2 of all samples analyzed. Conclusions. Some biological properties of the venom from adult Bothrops atrox of Peru are variable, without interference with the in vitro neutralization by the polyvalent botropic serum on coagulant and phospholipase A2 properties of the venom. (AU)^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente/análisis
Enzimas
Viperidae
Antivenenos
 Perú
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.ins.gob.pe/insvirtual/images/artrevista/pdf/rpmesp2012.v29.n2.a5.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

  5 / 5
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Mendoza Fernández, Julio César; Roldán Gonzáles, William Henry; Espinoza Blanco, Irma Adalberta; Solís Acosta, Hilda María; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Inmunogenicidad del veneno de Bothrops atrox (Ophidia: Viperidae) y su evaluación por métodos inmunoenzimáticos^ies / Immunogenicity of Bothrops atrox (Ophidia: Viperidae) venom and its evaluation by immunoenzymatic methods
Fuente:Rev. peru. biol;18(3):335-341, dic. 2011. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se estudiarón la inmunogenicidad del veneno de la serpiente Bothrops atrox, "jergón", utilizando los métodos inmunoenzimáticos de ELISA y Western Blot, así como los patrones de reactividad cruzada empleando los venenos de las serpientes Bothrops brazili, Lachesis muta y Crotalus durissus. Para este fin se inmunizaron conejos albinos Nueva Zelanda (2 kg aprox) con cuatro dosis de 500 µg del veneno de B. atrox en un periodo de 90 días. La producción de anticuerpos fue monitoreada mediante la técnica de ELISA, determinándose el título del suero hiperinmune obtenido al final del protocolo de inmunización. Adicionalmente se analizaron los patrones electroforéticos de los venenos en estudio mediante PAGE-SDS y su reactividad frente al suero obtenido mediante ELISA y Western Blot. El esquema de inmunización utilizado permitió una producción sostenida de anticuerpos a partir del día 20 del protocolo. Finalizado este proceso, el título del suero fue calculado en 256000, lo cual mostró la eficacia y practicidad del procedimiento desarrollado. Por otro lado, los venenos estudiados mostraron una heterogeneidad en su composición proteica a partir del análisis de sus patrones electroforéticos, mientras que a partir de los estudios inmunoenzimáticos, se pudo obtener valores de reactividad cruzada entre el veneno de B. atrox y los venenos de B. brazili, L. muta y C. durissus, de 23,7%, 4,0% y 1,8%, respectivamente. Los resultados obtenidos constituyen el paso inicial para posteriores ensayos dirigidos a la optimización en la producción de inmunosueros para el tratamiento del envenenamiento, así como para el desarrollo de kits de diagnóstico e identificación de especies de serpiente. (AU)^iesThe immunogenicity of Bothrops atrox, “jergon”, venom was studied using ELISA and Western Blot methods, as well as cross-reactivity patterns against venoms of Bothrops brazili, Lachesis muta and Crotalus durissus. For this purpose, New Zealand white rabbits (2 kg aprox) were immunized with four 500 µg doses of B. atrox venom in a period of 90 days. Antibody production was followed using ELISA technique, and title of hiper-immune serum was determined at the end of immunization protocol. Additionally, electrophoretic patterns of venoms were analyzed by SDS-PAGE and venom reactivity against obtained serum by ELISA and Western Blot. Immunization schedule allowed a pronounced antibody production since day 20 of protocol. At the end of process, serum title was 256000, which demonstrated both efficacy and usefulness of the developed procedure. On the other hand, studied venoms showed a heterogenic protein composition according to their electrophoretic patterns, whereas cross-reactivity values of 23,7%, 4,0% and 1,8% were obtained between B. atrox venom and B. brazili, L. muta and C. durissus venoms, respectively, using immunoenzymatic methods. According to our results, this procedure constitutes an initial step for further assays directed to optimization in immunoserum production for envenoming treatment and development of kits for diagnosis and species identification of snakes. (AU)^ien.
Descriptores:Viperidae
Venenos de Serpiente
Ensayo de Inmunoadsorción Enzimática
Western Blotting
Reactividad Cruzada
Medio Electrónico:http://sisbib.unmsm.edu.pe/bvrevistas/biologia/v18n3/pdf/a11v18n3.pdf / es
Localización:PE1.1



página 1 de 1

Base de datos  lipecs : Formulario avanzado

   
Buscar:
en el campo:
 
1     
2   
3