português | english | français

logo

Búsqueda en bases de datos

Base de datos:
lipecs
Buscar:
VENENOS DE SERPIENTE []
Referencias encontradas:
Mostrando:
1 .. 20   en el formato [Detallado]
página 1 de 2
ir para página        
  1 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Silva Suárez, Walter Hugo; Castro, Nilton.
Título:Experiencias preliminares en la reproducción en cautiverio de las serpientes mantenidas en el Instituto Nacional de Salud^ies / Preliminary trials on captive breeding of snakes kept at the National Institutes of Health
Fuente:Bol. Inst. Nac. Salud;14(7/8):152-153, jul.-ago. 2008. ^bilus.
Descriptores:Serpientes/crecimiento & desarrollo
Reproducción
Venenos de Serpiente
Límites:Animales
Localización:PE1.1

  2 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Gómez Benavides, Jorge Luis.
Título:Accidentes ofídicos^ies / Ophidian accidents
Fuente:Bol. epidemiol. MINSA;17(53):1020-1021, 2008. ^bilus.
Descriptores:Serpientes
Mordeduras de Serpiente/diagnóstico
Mordeduras de Serpiente/mortalidad
Venenos de Serpiente
Límites:Humanos
Animales
Masculino
Femenino
Localización:PE1.1

  3 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Lerma Romero, Luis Mario; Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Inga Arellano, Rosalina Rosio; Muñoz, Malena; Cavero, Emily; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Análisis cromatográfico del contenido enzimático del veneno de tres serpientes peruanas^ies / Chromatography analysis of enzyme content in three Peruvian snake venom
Fuente:Arnaldoa;11(2):105-115, dic. 2004. ^bilus, ^btab.
Resumen:Las serpientes que habitan la selva amazónica tienen venenos cuya composición varía con la especie. Pero existen también especies de coste y otras que son arborícolas cuyo estudio es motivo de interés para este laboratorio. En dos serpientes de costa Bothrops pictus y Bothrops rodengheri así como en una de selva, arborícola, Bothriopsis oligolepis; se ha realizado una exploración de las principales enzimas contenidas en sus venenos luego de efectuar un fraccionamiento cromatográfico. Para ello, muestras de 50 mg. De cada veneno se fraccionaron en una columna de Sephadex G-100 con buffer acetato de amonio 0.05 M, pH 7.0 analizándose luego las actividades enzimáticas de Hialuronidasa, fosfodiesterasa, 5’ nucleotidasa, Similar a Trombina, Proteasa y Fosfolipasa A2. Los resultados mostraron variaciones muy notables en los pisos de proteínas de los venenos utilizados, así como la posición relativa y la actividad de las enzimas en estudio. En el veneno de B. oligolepis se encontraron 3 picos proteicos definidos mientras que las ponzoñas de las serpientes de costa tuvieron perfiles semejantes entre sí. Así mismo las actividades de Fosfodiesterasa, 5’ Nucleotidasa y Hialuronidasa tienen los valores de Ve/ Vo más pequeños, habiéndose encontrado en B. rodengheri esta última actividad, en cambio la Fosfolipasa A2 mostró valores de Ve/Vo notablemente elevados. También se encontraron diferencias en las actividades específicas de las enzimas investigadas pudiéndose deducir a partir de ellas, el rol biológico que cumplirían durante en envenenamiento. (AU)^iesIn the Amazonic jungle habit snakes and their venoms have different chemical composition according to species. Besides there are some snakes from coast and others habit on trees having their venoms a particular interest to our laboratory. The venoms of Bothrops pictus and Bothrops rodengheri (both snakes) as well as Bothriopsis oligolepis (tree snake) have been in investigated on enzymatical composition after a chromatographical fractionation. 50 mg of each venom were fractionated on a Sephadex G-100 column, using 0.05 M ammonium acetate pH 7.0 as eluting. Thus, Hyaluronidase, Phosphodisterase, 5’-nucleotidase, Thrombin-like Enzyme, Proteolytic and Phospholipase A2 activities were measured after that. The results showed remarkable variation on peaks of protein obtained, as well as chromatographical position and activity in each case. On B. oligolepis venom three peaks were obtained while protein profile of coast snake venoms were similar. Phosphodiesterase, 5’-nucleotidas and Hyaluronidase exhibited little Ve/Vo values, however Hyaluronidase activity was not registered in B. rodengheri. Phospholipase A showed a great V/V values in all venoms in study. In addition specific activity differences were found among the three venoms, thus a biological effect would be related to these activity values. (AU)^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Serpientes
Cromatografía
Perú
Límites:Animales
Localización:PE1.1

  4 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:García, Patricia J; Yarlequé Chocas, Armando; Bonilla Ferreyra, César; Pessah Eljay, Silvia Ester; Vivas Ruiz, Dan Erick; Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth.
Título:Características bioquímicas y evaluación preclínica de un antiveneno botrópico liofilizado contra el veneno de la serpiente Bothrops atrox^ies / Biochemicals characteristics and pre-clinical testing of lyophilized bothropic antivenom against bothrops atrox snake venom
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;25(4):386-390, oct.-dic. 2008. ^bilus, ^btab.
Resumen:Se han estudiado las características bioquímicas y la capacidad neutralizante del antiveneno botrópico liofilizado producido por el Instituto Nacional de Salud (Lima, Perú), se encontró que posee 51,4 mg/mL de proteínas, las preparaciones liofilizadas se reconstituyen en un periodo de 10 min alcanzando valores de Abs600nm y pH de 0,091 y 7,0, respectivamente. Para el caso de las actividades tóxicas delveneno en estudio se obtuvieron valores de toxicidad DL50: 3,33 μg/g ratón, dosis hemorrágica mínima: 4,10 mas o menos 0,64 μg, dosis miotóxica mínima 30,2 mas o menos 2,5 μg, dosis coagulante mínima: 4,50 mas o menos 0,6 μg y dosis defibrinante mínima: 8 μg, y valores de dosis efectiva del antiveneno evaluado de 140,48 (120,09-164,33), 230,67 mas o menos11,78, 316,56 mas o menos 40,31, 105,5 mas o menos 4,2 y 500 μL antiveneno/mg veneno, respectivamente, lo cual indica que posee capacidad para neutralizar tales parámetros. Por estas razones se concluye que el producto biológico investigado cumple con los requerimientos de la Organización Mundial de la Salud (OMS) para ser considerado un antiveneno neutralizante de las principales actividades biológicas antes señaladas.(AU)^iesBiochemical features and neutralizing capacity of lyophilized bothropic antivenom elaborated by the Peruvian National Health Institute (Lima, Peru). It was found that the antivenom protein contents is 51.4 mg/mL. Lyophilized preparations can be reconstituted in 10 minutes, reaching Abs600nm and pH values reported as 0.091 and 7.0, respectively. Regarding toxicity of the venom for mice, LD50 was 3.33 μg,minimal hemorrhagic dose was 4.10 more or less 0.64 μg, minimal myotoxic dose was 30.2 more or less 2.5 μg, minimal coagulant dose was 4.50 more or less 0.6 μg, and the minimal defibrinating dose was 8 μg; and the effective dose values of the antivenom for the aforementioned parameters were140.48 (120.09-164.33), 230.67 more or less 11.78, 316.56 more or less 40.31, 105.5 more or less 4.2, and 500 μL antivenom/mg venom, respectively, indicating that this preparation has the ability to neutralize each of the parameters tested. For these reasons we conclude that the investigated product complies with the World Health Organization (WHO) requirements to be considered an effective antivenom capable of neutralizing themain biological activities previously mentioned.(AU)^ien.
Descriptores:Antivenenos
Venenos de Serpiente
Bothrops lanceolatus
Liofilización
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rins/v25n4/a07v25n4.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

  5 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Mendoza Fernandez, Julio Cesar; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Yarlequé Chocas, Liliana; Ruiz, Nora Cecilia; Yarlequé Chocas, Armando; Pessah Eljay, Silvia Ester; Flores, Vicky; Bonilla Asalde, César.
Título:Efecto del antiveneno botrópico sobre las actividades de fosfolipasa A2, l-aminoácido oxidasa y hialuronidasa de los venenos de serpientes peruanas^ies / Effect of polivalent bothropic antivenom on phospholipase a2, L- amino acid oxidase and hyaluronidase from peruvian snake venom
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;25(2):174-178, abr.-jun. 2008. ^btab.
Resumen:Las serpientes Bothrops sp. causan el mayor número de casos de ofidismo en el Perú, su veneno contiene enzimas que participan en la difusión de la ponzoña, así como en sus efectos miotóxicos, edemáticos y de alteración en la agregación plaquetaria. Objetivos. Evaluar el efecto del antiveneno botrópico polivalente al estado líquido producido por el Instituto Nacional de Salud (INS) sobre la fosfolipasaA2 (PLA2), L-aminoácido oxidasa (LAO) y hialuronidasa (HA) de los venenos de B. atrox, B. barnetti, B. brazili y B. pictus. Materiales y métodos. La PLA2 fue determinada por el retardo en el tiempo de coagulación de una emulsión lipoproteica al 45 por ciento, LAO usando Lleucina como substrato en presencia de O-dianisidina y HA empleando ácido hialurónico y el reactivo turbidimétrico BCTA, se usó para cada enzima ½, 1 y 2 dosis del antiveneno al estado natural o calentado a 37 °C durante cinco días ensayados por triplicado. Resultados. HA fue la enzima más neutralizada por el antiveneno, todos los venenos con excepción de B. brazili fueron totalmente inhibidos a cualquierdosis. Para LAO se tuvieron valores de inhibición de 68 a 100% usando dos dosis del antiveneno, mientras que PLA2 fue la menos inhibida (70 a 80 por ciento) a dos dosis. Con el antiveneno calentado se registró una disminución del efecto inhibitorio encontrado inicialmente. Conclusiones. La medición de la HA podría servir como indicador in vitro de la potencia del antiveneno, el antiveneno producido por el INS guarda las condiciones in vitro de inhibición de tres de las principales actividades de los venenos de serpientes peruanas.(AU)^iesBothrops sp. snakes causing the largest number of cases of ophidism in Peru, their venom contain several enzymes related to poison spreading, miotoxic and platelet aggregation disturbances. Objectives. The inhibiting capacity of liquid polivalent bothropic antivenomfrom Instituto Nacional de Salud (INS) has been evaluated on phospholipase A2 (PLA2), L amino acid oxidase (LAO) and hyaluronidase activities using B. atrox, B. barnetti, B. brazili and B. pictus venoms. Material and methods. In each case on 45 per cent egg yolk lipoprotein, Lleucina and O-dianisidine, as well as hyaluronic acid as substrates respectively, using for each enzyme ½, 1 and 2 doses of either naturaland heated (37 °C during five days) antivenom, assayed in triplicate. Results. HA was more neutralized enzyme for antivenin, all venomswith the exception of B. brazili were totally inhibited at any dose. For LAO had values of inhibition of 68 to 100 per cent using two doses of the antivenin, PLA2 was the least inhibited (70 to 80 per cent) to two doses. With the heated antivenin was a decline of the inhibitory effect initially found. Conclusions. The measurement of the HA might serve as an indicator of the in vitro potency of antivenins, the bothropic antiveninproduced by INS keeping in vitro conditions for inhibition of three major activities of the Peruvian snake venoms.(AU)^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Hialuronoglucosaminidasa
L-Aminoácido Oxidasa
Fosfolipasas A2
Antivenenos
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rins/v25n2/a03v25n2.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

  6 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Yarlequé Chocas, Armando; Vivas Ruiz, Dan Erick; Inga Arellano, Rosalina Rosío; Rodríguez Quispe, Edith Fanincia; Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Pessah Eljay, Silvia Ester; Bonilla Asalde, César.
Título:Acción del antiveneno botrópico polivalente sobre las actividades proteolíticas presentes en los venenos de serpientes peruanas^ies / Action of polivalent bothropic antivenom on proteolytic activities from peruvian snake venoms
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;25(2):169-173, abr.-jun. 2008. ^btab.
Resumen:Los venenos de las serpientes peruanas causantes de la mayoría de accidentes ofídicos, contienen enzimas proteolíticas que pueden degradar proteínas tisulares y plasmáticas, así como causar hipotensión y coagulación sanguínea. Objetivos. Evaluar la capacidadinhibitoria del antiveneno botrópico polivalente al estado líquido producido por el Instituto Nacional de Salud del Perú (INS) sobre las actividades caseinolítica, coagulante y amidolítica de los venenos de Bothrops atrox, Bothrops brazili, Bothrops pictus y Bothrops barnetti. Materiales y métodos. Se usaron en cada caso sustratos como caseína, fibrinógeno bovino y el cromógeno benzoil-arginil-p-nitroanilida(BApNA) respectivamente, y se midieron los cambios en los valores de la actividad enzimática a ½, 1 y 2 dosis del antiveneno tanto al estado natural como calentado a 37 °C durante cinco días. Resultados. La actividad caseinolítica es la más resistente a la inhibición especialmente por el suero no calentado en tanto que, la actividad amidolítica fue severamente inhibida principalmente en los venenosde B. pictus y B. atrox. Así mismo la actividad coagulante fue totalmente inhibida en el veneno de B. pictus, mostrándose a su vez unaelevada inhibición sobre los venenos de B. brazili y B. atrox. Para las actividades coagulante y amidolítica, los sueros calentados fueron menos efectivos que aquellos al estado natural. Conclusiones. El suero antibotrópico polivalente producido por el INS es efectivo parainhibir las actividades proteolíticas de los venenos de las serpientes peruanas ensayadas.(AU)^iesPeruvian snake venoms responsible for most of ophidism accidents, contain proteolytic enzymes that can degrade tissue and plasmatic proteins, as well as cause hypotension and blood coagulation. Objectives. The inhibiting capacity of liquid polyvalent bothropic antivenom produced by Instituto Nacional de Salud (INS), has been evaluated on caseinolytic, coagulant and amidolytic activities on Bothrops atrox,Bothrops brazili, Bothrops pictus and Bothrops barnetti venoms. Material and methods. Using in each case casein, bovine fibrinogen and the chromogenic substrate BApNA respectively, measuring changes in values of enzymatic activity at ½, 1 and 2 doses of either natural and heating (incubated at 37 °C during five days) antivenom. Results. Caseinolytic activity is more resistant to inhibition especially by thenatural antivenom, amidolytic activity was severely inhibited mainly in B. pictus and B. atrox venoms. Also coagulant activity was totallyinhibited in B. pictus venom, being high on B. brazili and B. atrox venoms. For coagulant and amidolytic activities, heated antivenom was less effective than natural one. Conclusions. The bothropic antivenom produced by INS is effective to inhibit the proteolytic activity from Peruvian snake venoms tested.(AU)^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Péptido Hidrolasas
Antivenenos
Mordeduras de Serpiente
Límites:Humanos
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rins/v25n2/a02v25n2.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

  7 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Zavaleta Martinez-Vargas, Alfonso; Campos Sanchez, Miguel.
Título:Evaluación de tres modelos para la estimación de la cantidad individual de veneno producida por serpientes venenosas peruanas^ies / Evaluation of three models for the estimation of the single quantity of poison produced by poisonous peruvian serpents
Fuente:Bol. Lima;15(87):91-95, mayo 1993. ^btab.
Resumen:The production of dry snake vnom statistics from the Lima Serpentarium (N.I.H. of Peru) corresnponding to the 1970-1986 period was analyzed. Three different models of linear regression were tested t estimate the quantity of venom produced by a single snake Bothrops atrox "jergón". The regression model of the logarithmic transformation for the quantity of venom obtained per lot (Log CA) versus the logarithm of the number of snakes + 0,01 milked in the lot (Log [CS+0.01] was the best thod of analysis. This model was used to estimate the quantities of venom produced by other ten species of Peruvian poisonous snakes: B. barnetti, B. bilineatus, B. castelnaudi, B. hyopronus, BB. microphtalmus. B. neuwiedi, B. pictus, Crotalus durisus terriricus. Lochesis m. muta and Microrus spixii. (AU)^ienSe revisan las estadísticas de producción de veneno ofídico seco cristalizado del Serpentario de Lima (Instituto Nacional de Salud. Ministerio de Salud), correspondientes al periodo 1970-1986 y se exploran tres aproximaciones de regresion lineal para la estimación de la cantidad individual de veneno producido por serpientes Bothrops atrox "jergon". El mejor modelo fue el de la regresión de la transformación logaritmica de la cantidad de veneno obtenida por lote (Log CA) versus el Logaritmo de la cantidad de serpientes extraidas en el lote + 001 (Log [CS+001]), el que se aplicó para la estimación de las cantidades individuales de veneno producidas por otras 10 especies de serpientes B. barnetti, B. bilineatus, B. castelnaudi, B. hyopronus, BB. microphtalmus. B. neuwiedi, B. pictus, Crotalus durisus terriricus. Lochesis m. muta y Microrus spixii. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Mordeduras de Serpiente
Antivenenos
Modelos Lineales
Perú
Localización:PE1.1

  8 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Asencios Reyes, Hermenegildo V; Cutti Onofre, Francisco.
Título:Producción de veneno ofidico en especies del género crotalus y algunos bothrops y bethiopsis del Perú^ies / Production of poison ofidico in species of the kind crotalus and some bothrops and bethiopsis of Peru
Fuente:Bol. Lima;14(80):91-95, mar. 1992. ^bilus, ^btab.
Resumen:During the period 1971-1982 the venoms were obtained from Bethrops neuwiedi, B. andianus, B. microphthalmus, Bothriopsis peruviana, B. oligolepsis and Crotalus durissus by the extraction method of band Tecnic. The highest average vield of dried venom belong in B. neuwiedi and the lower to B. peruviana. (AU)^ienEn el periodo 1971-1982 ingresaron al serpentario del Instituto Nacional algunas serpientes de la familia Viperidae a las cuales se les cuantificó la cantidad de veneno ofídico. Se extrajo veneno de Bethrops neuwiedi, B. microphthalmus, Bothriopsis peruviana, B. oligolepsis, Crotalus durissus mediante la técnica manual. El rendimiento promedio más alto de veneno corresponde a Bothrops neuwied "Upachilla" y "dormilona" el más bajo a Bothriopsis peruviana "Quillojergón". (AU)^ies.
Descriptores:Serpientes
Venenos de Serpiente
Mordeduras de Serpiente
Antivenenos
Zoología
 Perú
Límites:Animales
Localización:PE1.1

  9 / 21
lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Cutti Onofre, Francisco; Hermenegildo, V; Reyes, Asencio.
Título:Observaciones sobre nacimientos en cautiverio de serpientes venenosas peruanas^ies / Observations on births in captivity of poisonous peruvian serpents
Fuente:Bol. Lima;12(71):33-40, sept. 1990. ^bilus, ^btab.
Resumen:During the part sixteen years the Institute National of Health has registred 124 brood of young animals of venenous smakes belonging to the Bothrops, and Lachesis genera. Careful records of the places of capture and date of birth were kept to character the variations among affsprings. We hare summarized the snown reproductive data and are showed in the graphies, our date present some discrepancies with other authors respecto B. atrox. For firts time it recoded data about, B. brazili, B. pictus and B. barnetti. (AU)^ienEl presente trabajo, reune datos de 16 años sobre 124 camadas de serpientes venenosas ingresadas al Serpentario del Instituto Nacional de Salud procedentes de varios departamentos del Perú. La muestra representa 5 especies del género Bothrops y 1 especie del género Lachesis. Se han examinado 101,14,5,2 y 1 camada de B. atrox, B. brazili, B. bilineatus, B. pictus y B. barnetti, respectivamente. Igualmente, se observó una postura de 12 huevos de L. muta. El hecho de haber un número mayor de casos de nacimientos de . atrox ha permitido observar modificaciones ocurridas en su morfología, colorido, comportamiento y parte de la dinámica de su población. La observación más destacable que podemos mencionar es que las crías de B. atrox y B. brazili presentan la parte terminal de la cola de color amarillo o crema no tanto como una característica de dimorfismo sexual sino más bien como un mecanismode cripticismo para la obtención de sus alimentos, tambien resalta el hecho de que la mayor proporción de nacimientos se presentan en los meses de diciembre y enero mostrando una tendencia estacional. (AU)^ies.
Descriptores:Serpientes
Serpientes/crecimiento & desarrollo
Serpientes/fisiología
Conducta
Reproducción
Mortalidad
Venenos de Serpiente
 Perú
Límites:Animales
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Rodríguez Gómez, Jorge Humberto; Calderón Moncloa, José Carlos.
Título:Ofidismo en el Hospital de Apoyo Tarapoto 1968-1990^ies / Ophydism in the Hospital de Apoyo Tarapoto 1968-1990
Fuente:Acta med. peru;15(2):9-15, abr.-jun. 1991. ^btab, ^bgraf.
Resumen:Revisamos las historias clínicas de todos los pacientes hospitalizados con diagnóstico de Ofidismo en el período 1968-1990, obteniendo 174 casos, de los cuales 79.31 por ciento fueron varones. El grupo etáreo más afectado fue el de 10 a 19 años. Los más perjudicados fueron los agricultores (54.59 por ciento), luego los estudiantes (22.41 por ciento) y mas de casa (17.81 por ciento); las distribución fue homogénea durante todos los meses del año. El 75.8 por ciento de los pacientes llegaron dentro de las 12 horas del accidente. En el 66.65 por ciento la mordedura fue en pies ó piernas. El 73.56 por ciento no recibió tratamiento antes de llegar al hospital. El dolor y la inflamación fueron síntomas de casi todos los pacientes. El género Bothrops fue el causante de casi todos los casos. Pocos pacientes presentaron cuadro clínico severo como trastornos hemorrágicos, de conciencia ó necrosis local, fallecieron 7 (4.02 por ciento). La mitad de los casos permanecieron 2 ó 3 días en el hospital, prolongándose hasta 3 meses en un caso. (AU)^iesWe have reviewed the clinical histories of all the patients that were hospitalized with diagnosis of Ophydism in the period 1980- 1990. We obtained 174 cases, 79.75 per cent male. The more affected group was 10 to 19 years old group, farmers (54.59), students (22.41) and housekeeping (17.81). The distribution along the year was similar and 75.8 per cent arrived to the hospital within the first 12 hours from the accident. In 66.65 per cent of the cases the snakebite was in the feet or legs. 73.56 per cent of the cases were not treated before arriving to the hospital. Pain and wound inflammation were symptoms in almost all patients. Bothrops was the principal cause. Limited number of patients presented severe clinical manifestations like hemorragic, conscience distrubances or focal necrosis. 7(4.02 per cent.) died. Half of the patients were two or three days at the hospital, but one patient was three months.^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Hospitales del Estado
Límites:Niño
Adulto
Anciano
Masculino
Femenino
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Pantigoso, Carmen; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Acción de la miotoxina del veneno de Bothrops brazili Hoge, 1953 (Ophidia: Viperidae)^ies / Action of the myotoxin from Bothrops brazili Hoge, 1953 snake venom (Ophidia: Viperidae)
Fuente:Rev. peru. biol;9(2):74-83, jul.-dic. 2002. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se ha estudiado el modo de acción de la miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos produce durante la primera hora de acción la liberación de creatinina kinasa y lactato deshidrogenasa, mientras que por PAGE-SDS, se revela que la incubación de la miotoxina con músculo gastrocnemius aislado, produce además la liberación de otras proteínas musculares. Asimismo, la miotoxina produce hipercontracción, lesiones delta e incrementa los niveles de calcio intramuscular, tanto in vivo como in vitro, lo cual no depende del ingreso de calcio extracelular vía receptores de dihidropiridina. Este incremento de calcio explicaría la hipercontracción observada y podría generar la activación de proteasa y lipasas endógenas dependientes de calcio, que conducirían a la necrosis muscular. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Toxinas Biológicas
Necrosis
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Remuzgo, César; Alvarez, Miryam Paola; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Caracterización parcial del veneno de la serpiente cascabel peruana Crotalus durissus terrificus^ies / Partial characterization of the venom of the peruvian rattlesnake Crotalus durissus terrificus
Fuente:Rev. peru. biol;7(1):67-73, ene.-jun. 2000. ^bgraf.
Resumen:Se ha investigado el contenido proteico y algunas actividades enzimáticas del veneno de la serpiente cascabel Crotalus durissus terrificus procedente de la región de Sandia, Puno; para ello se empleó el veneno total así como las fracciones obtenidas mediante cromatografía de filtración en Sephadex G-100. El porcentaje de proteína calculado por el método de Lowy fue de 68,6 por ciento para el veneno total; habiéndose obtenido 3 picos de proteína durante el fraccionamiento; en el primero se registró actividad proteolítica, en el segundo, las actividades amidolítica, coagulante y fosfolipasa A2, mientras que en el tercero se detectó otra fracción proteolítica. No se registró la actividad acetilcolinesterasa mientras que la actividad L-aminoácido oxidasa sólo se encontró en el veneno total. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Crotalus
Enzimas
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Azañero, María; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Purificación de una enzima proteolítica del veneno de Bothrops brazili y estudio de su actividad sobre fibrinógeno^ies / Purification of a proteolytic enzyme from the venom of Bothrops brazili snake and study of its activity on fibrinogen
Fuente:Rev. peru. biol;7(1):55-66, ene.-jun. 2000. ^bgraf.
Resumen:Se ha aislado una enzima proteolítica del veneno de la serpiente peruana brazili, por cromatografía en Sephadex G-100 y CM-Sephadex C-50, con buffer acetato de aminio 0.05 M pH 7,0. La enzima fue purificada 3,2 veces con un rendimiento de 52,5 por ciento y el peso molecular calculado por filtración en gel fue de 18 000, mientras que la PAGES-SDS permitió observar una sola banda proteica de 22 000 daltons en condiciones reductoras y de 20 300 daltons en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptídica con al menos un enlace disulfuro. La enzima hidroliza fibrinógeno, fibrina, caseína y albumina, pero no hemoglobina ni mioglobina. Por su acción sobre el fibrinógeno y luego la cadena Bß. Esta actividad es inhibida por EDTA pero no por PMSF, TLCK, iodoacetato y pepstatin, indicando que se trata de una metaloproteinasa; sin embargo, los iones Ca++, Mg++ y Zn++ no restablecen la actividad. Finalmente, la enzima es estable hasta los 45°C y en su acción sobre fibrina, la hidrólisis se da preferencialmente sobre la cadena alfa. (AU)^ies.
Descriptores:Enzimas
Péptido Hidrolasas
Venenos de Serpiente
Fibrinógeno
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Málaga, O; Pantigoso, Carmen; Morante, Y; Heredia, Vidalina; Cárdenas, Jorge; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Variaciones en la composición proteica, actividades enzimáticas y biológicas del veneno de la serpiente Bothrops atrox (viperidae) en relación con la edad^ies / Variations in the protein composition, enzymatic and biological activities in the venom of Bothrops atrox snake (viperidae) in relation to age
Fuente:Rev. peru. biol;7(2):161-170, jul.-dic. 2000. ^btab.
Resumen:La serpiente Bothrops atrox, que habita en la Selva Amazónica del Perú, es responsable de mayor número de accidentes ofídicos y constituye un problema de salud publica. Por esta razón, se ha realizado un estudio de las variaciones en la composición y actividad del veneno en tres grupos de especímenes en cautiverio, que corresponden a juveniles de 1 y 2 años, así como ejemplares adultos mayores de 5 años. Los venenos obtenidos fueron liofilizados para su conservación y diluidos en concentraciones iniciales de 1 mg/ml en solucion salina o en el buffer apropiado. Con estas muestras se efectuaron los análisis de concentración de proteínas por D. O. 280 nm y por el método de Lowry, determinándose además el número de bandas proteicas por electroforesis en gel poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (PAGE_SDS). Con las mismas muestras se hicieron ensayos para medir las siguientes actividades enzimáticas. Caseínolítica, amidolíitca, coagulante, hialuronidasa, L- aminoácido oxidasa (LAO) y fosfolipasa A2. Adicionalmente se determinó la actividad hemorrágica y el efecto edemático con ratones albinos. Los resultados mostraron que la mayor concentración proteica (0,938 mg de proteína / mg de veneno) así como el número máximo de bandas proteicas (8 bandas) se obtuvieron con los venenos de juveniles de 2 años. Asimismo se encontró que algunas actividades enzimáticas como la amidolítica, fosfolipásica y L-aminoácido oxidasa fueron más altas en los juveniles de 2 años, además de los efectos hemorrágico y edemático. En cambio, las actividades coagulante y proteolítica sobre caseína se elevaron progresivamente con la edad de los ejemplares. Sin embargo, la enzima hialunonidasa tuvo su máximo valor en los juveniles de 1 año, decreciendo notablemente en los adultos. Es interesante señalar también que foslolipasa A2 en los adultos sólo tuvo una actividad de 6,4 por ciento con respecto al valor más alto encontrado en el veneno de juveniles de 2 años. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Pantigoso, Carmen; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Aislamiento y caracterización de una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili Hoge. 1953 (Ophidia: Viperidae)^ies / Isolation and characterization of a myotoxin from Bothrops brazili Hoge, 1953 sanke venom (Ophidia: Viperidae)
Fuente:Rev. peru. biol;8(2):136-148, jul.-dic. 2001. ^bilus, ^btab, ^bgraf.
Resumen:Se ha purificado una miotoxina del veneno de la serpiente Bathorops brazili, empleando un solo paso cromatográfico de intercambio iónico sobre CM-Sephadex C-50 con buffer acetato de amonio 0,05 M pH 7. La pureza de la proteína fue evaluada por PAGE con y sin SDS, inmunodifusión e inmuelectroforesis. La proteína es de naturaleza básica y contiene 15,6 por ciento de Lys+Arg; además, no está glicosilada, carece de actividad enzimática, y por el método de Lowry se ha calculado que ella constituye el 25 por ciento de la proteína total del veneno. Por PAGE-SDS y cromatografía de filtración, se ha determinado que la miotoxina tiene un peso molecular de 30 KDa, y está formada por 2 cadenas polipeptídicas de 15 KDa cada una. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos, produce una severa necrosis del tejido. La miotoxina no tiene actividad hemolítica ni anticoagulante; sin embargo, sí produce edema, se ha calculado una DEM de 32,6 µg de proteína. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Necrosis
Venenos de Serpiente
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Chang Neyra, Jaime; Zavaleta Martínez-Vargas, Alfonso.
Título:Ofidismo en el Hospital General de La Merced: estudio retrospectivo de 116 casos^ies / Ophidism in the Hospital General de La Merced: retrospective study of 116 cases
Fuente:Diagnóstico (Perú);20(4):115-120, oct. 1987. ^btab.
Resumen:Se estudió retrospectivamente 116 casos de ofidismo ingresados en el Hospital General de La Merced, ocurridos entre Enero de 1981 y Agosto de 1986. El 61.3 por ciento de ellos eran de sexo masculino y la mayoría (78.3 por ciento) tenían entre 10 y 49 años de edad. Entre los meses de Noviembro y Mayo, períodos que corresponde aproximadamente a la estación lluviosa, ocurrieron 69 por ciento de los accidentes, la mayoría de ellos en el "campo". 72.8 por ciento fueron mordidos en la mitad distal de los miembros inferiores. El género Bothrops fue el más frecuentemente involucrado. La demora promedio en llegar al hospital fué de 9.6 horas y 44 por ciento de los pacientes habían recibido algún tratamiento antes de su ingreso a éste, lo más frecuente fueron las incisiones sobre las huellas de la mordedura (en 18 por ciento) de los casos). Al ingreso se empleó suero antiveneno en 96 (82.7 por ciento) de los pacientes. La gran mayoría de los pacientes tuvo un envenenamiento leve o moderado, sólo 2 fallecieron y otros 2 tuvieron secuelas al momento del alta. La complicación más frecuente fue infección local. En general el tratamiento recibido fue adecuado, según lo recomendado actualmente. El 63.8 por ciento fue dado de alta en el cuarto día de permanencia en el hospital. No se encontró que un tiempo en el hospital mayor o no que 4 días haya tenido correlación con algunas variables. (AU)^ies.
Descriptores:Mordeduras de Serpiente/complicaciones
Mordeduras de Serpiente/epidemiología
Venenos de Serpiente
 Antivenenos
Límites:Niño
Adolescente
Adulto
Mediana Edad
Humanos
Masculino
Femenino
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE14.1
Autor:Jimenez Aliaga, Karim Lizeth; Zavaleta Pesantes, Amparo Iris; Izaguirre Pasquel, Víctor Luis; Yarleque Chocas, Armando; Inga Arellano, Rosalina Rosio.
Título:Clonaje caracterización molecular in silico de un transcrito de fosfolipasa A2 aislado del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta^ies / Molecular cloning and characterization in silico of phospholipase A2 transcripto isolated from Lachesis muta peruvian snake venom
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;27(4):532-539, oct.-dic. 2010. ^btab, ^bgraf.
Resumen:Objetivo. Aislar y caracterizar in silico un transcrito del gen de fosfolipasa A2 (PLA2) aislado del veneno de Lachesis muta de la Amazonía peruana. Materiales y métodos. Se amplificó el transcrito del gen sPLA2 mediante la técnica de RT-PCR a partir de RNA total utilizando cebadores específicos, el producto de DNA amplificado se insertó en el vector pGEM para su posterior secuenciación. Mediante análisis bioinformático de la secuencia nucleotídica se determinó un marco de lectura abierta de 414 nucleótidos que codifica 138 aminoácidos, incluyendo16 aminoácidos del péptido señal, el peso molecular y el pI fueron de 13 976 kDa y 5,66 respectivamente. Resultados. La secuencia aminoacídica denominada Lm-PLA2- Perú, contiene Asp49, así como Tyr-28, Gly-30, Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 importantes para la actividad enzimática. La comparación de Lm-PLA2-Perú con las secuencias aminoacídicas de los bancos de datos mostró 93 porciento de similitud con las sPLA2 de Lachesis stenophrys y más del 80 porciento con otras sPLA2 de venenos de la familia Viperidae. El análisis filogenéticode la secuencia nucleotídica del transcrito del gen sPLA2 indica que Lm-PLA2-Perú se agrupa con otras sPLA2 Asp49 ácidas previamente aisladas del veneno de Bothriechis schlegelii con un 89 porciento de identidad. El modelaje tridimensional de Lm-PLA2-Perú, presenta una estructura característica de sPLA2 del Grupo II formada por tres hélices-α, una lámina-β, unahélice corta y un lazo de unión con calcio. Conclusión. La secuencia nucleotídica corresponde al primer transcripto del gen de PLA2 clonado a partir del veneno de la serpiente Lachesis muta, que habita en la selva del Perú. (AU)^iesObjective. Isolate and characterize in silico gene phospholipase A2 (PLA2) isolated from Lachesis muta venom of the Peruvian Amazon. Material and methods. Technique RT-PCR from total RNA was using specific primers, the amplified DNA product was inserted into the pGEM vector for subsequent sequencing. By bioinformatic analysis identified an open reading frame of 414 nucleotides that encoded 138 amino acids including a signal peptide of 16 aminoacids, molecular weight and pI were 13 976 kDa and 5.66 respectively. Results. The aminoacid sequence was called Lm-PLA2-Peru, contains an aspartate at position 49, this aminoacid in conjunction with other conserved residues such as Tyr-28, Gly-30,Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 are important for enzymatic activity. The comparison with the amino acid sequence data banks showed of similarity between PLA2 from Lachesis stenophrys (93 percent) and other PLA2 snake venoms and over 80 percent of other sPLA2 family Viperidae venoms. A phylogenetic analysis showed that Lm-PLA2-Peru grouped with other acidicAsp49 sPLA2 previously isolated from Bothriechis schlegelii venom showing 89 percent nucleotide sequence identity. Finally, the computer modeling indicated that enzyme had the characteristic structure of sPLA2 group II that consisted of three α-helices, a β-wing, a short helix and a calcium-binding loop. Conclusion. The nucleotide sequence corresponding to the first transcript of gene from PLA2 cloned of Lachesis muta venom, snake from the Peruvian rainforest. (AU)^ien.
Descriptores:Fosfolipasas A
Lachesis muta
Venenos de Serpiente
Clonación Molecular
Biología Computacional
Límites:Humanos
Animales
Medio Electrónico:http://www.ins.gob.pe/insvirtual/images/artrevista/pdf/rpmesp2010.v27.n4.a7.pdf / en
Localización:PE14.1; PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE14.4
Autor:Mendoza Fernandez, Julio César; Vivas Ruiz, Dan Erick; Rodríguez Quispe, Edith Fanincia; Inga Arellano, Rosalina Rosio; Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Eficacia experimental de anticuerpos IgY producidos en huevos, contra el veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox^ies / Experimental efficacy of IgY antibodies produced in eggs against the venom of the peruvian snake Bothrops atrox
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;29(1):69-75, ene.-mar. 2012. ^bgraf.
Resumen:Objetivos. Desarrollar un protocolo de inmunización para producir inmunoglobulinas IgY de origen aviar contra el veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox y evaluar la capacidad neutralizante. Materiales y métodos. Se inmunizaron seis gallinas de postura de la raza hy line brown con 500 ug por dosis de veneno de B. atrox en un periodo de dos meses.Cada semana, los huevos fueron colectados para el aislamiento de inmunoglobulinas IgY a partir de la yema, usando dos pasos consecutivos con ácido caprílico y sulfato de amonio. La detección de anticuerpos se realizó por inmunodifusión doble mientras que el título y reactividad cruzada se determinaron por las técnicas de ELISA y Western blot. El cálculode DL50 y de la DE50 del antiveneno IgY producido se realizó utilizando el método de Probits. Resultados. La masa deanticuerpos aislados fue de 8,5 más o menos 1,35 mg de IgY por mL de yema. Asimismo, la DE50 del antiveneno aviar fue calculada en 575uL de antiveneno por mg de veneno. Adicionalmente, los ensayos de reactividad cruzada mostraron que el veneno de B. atrox comparte mas epítopes comunes con el veneno de B. brazili (47 por ciento) que con otros venenos del mismo género, en tanto que los venenos de Lachesis muta (19 por ciento) y Crotalus durissus (12 por ciento) mostraron una baja reactividad cruzada. Conclusiones.Se ha obtenido IgY purificada contra el veneno de B. atrox con capacidad neutralizante y se ha demostrado su utilidad como herramienta inmunoanalítica para evaluar la reactividad cruzada con venenos de otras especies(AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Antivenenos
Neutralización
Perú
 Epidemiología Experimental
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://www.ins.gob.pe/insvirtual/images/artrevista/pdf/rpmesp2012.v29.n1.a10.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Lazo Manrique, Fanny Elizabeth; Rodriguez Quispe, Edith Fanincia; Yarlequé Chocas, Armando; Zingali, Russolina B.
Título:Identificación molecular y actividad sobre sustratos cromogénitos de la venombina A del veneno de la serpiente peruana bothrops atrox^ies / Molecular identification and activity on substrates of the Peruvian snake venom to venombina cromogenitos bothrops atrox
Fuente:Rev. peru. biol;17(3):365-370, dic. 2010. ^bilus, ^btab, ^bgraf.
Resumen:En el presente trabajo se ha realizado la identificación molecular de la enzima similar a trombina (EST) del veneno de Bothrops atrox y se ha evaluado su actividad enzimática sobre diversos sustratos sintéticos. La enzima fue purificada utilizando tres pasos cromatrográficos, sobre Sephadex G-75, CM-Sephadex C-50 y Agarosa-PAB, determinándose su peso molecular por PAGE-SDS. La identificación molecular de la enzima aislada se realizó por la técnica de peptide mass fingerprinting basada en espectrometría de masas MALDI-TOF y posterior análisis in silico. Las actividades fibrinocoagulante y amidolítica fueron ensayadas sobre fibrinógeno bovino y BApNA, respectivamente, así como la hidrólisis sobre los sustratos cromogénicos específicos S-2238, S-2251 y S-2266. Como resultado de los ensayos bioquímicos y estructurales, la EST del veneno de B. atrox, presentó un peso molecular de 29,6 kDa. El análisis mediante espectrometría de masas de los péptidos obtenidos, permitió identificar a esta enzima como una venombina A, presentando una identidad del 75%. Del análisis de actividad enzimática, se obtuvo que la EST de B. atrox produjo coagulación del fibrinógeno bovino y presentó actividad sobre BApNA, S-2238 y S-2266, siendo incapaz de hidrolizar el sustrato S-2251. El empleo de estas aproximaciones estructurales y funcionales ha permitido lograr la identificación molecular del principal componente del veneno de B. atrox relacionado con su acción coagulante, así como evaluar en detalle la naturaleza de su actividad enzimática sobre diversos sustratos. (AU)^ies.
Descriptores:Serpientes
Venenos de Serpiente
Venombina A
Trombina
Compuestos Cromogénicos
Perú
Límites:Animales
Medio Electrónico:http://sisbib.unmsm.edu.pe/bvrevistas/biologia/v17n3/pdf/a12v17n3.pdf / es
Localización:PE1.1

lipecs
seleccionar
imprimir
Id:PE1.1
Autor:Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Mendoza Fernández, Julio César; Roldán Gonzáles, William Henry; Espinoza Blanco, Irma Adalberta; Solís Acosta, Hilda María; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Inmunogenicidad del veneno de Bothrops atrox (Ophidia: Viperidae) y su evaluación por métodos inmunoenzimáticos^ies / Immunogenicity of Bothrops atrox (Ophidia: Viperidae) venom and its evaluation by immunoenzymatic methods
Fuente:Rev. peru. biol;18(3):335-341, dic. 2011. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se estudiarón la inmunogenicidad del veneno de la serpiente Bothrops atrox, "jergón", utilizando los métodos inmunoenzimáticos de ELISA y Western Blot, así como los patrones de reactividad cruzada empleando los venenos de las serpientes Bothrops brazili, Lachesis muta y Crotalus durissus. Para este fin se inmunizaron conejos albinos Nueva Zelanda (2 kg aprox) con cuatro dosis de 500 µg del veneno de B. atrox en un periodo de 90 días. La producción de anticuerpos fue monitoreada mediante la técnica de ELISA, determinándose el título del suero hiperinmune obtenido al final del protocolo de inmunización. Adicionalmente se analizaron los patrones electroforéticos de los venenos en estudio mediante PAGE-SDS y su reactividad frente al suero obtenido mediante ELISA y Western Blot. El esquema de inmunización utilizado permitió una producción sostenida de anticuerpos a partir del día 20 del protocolo. Finalizado este proceso, el título del suero fue calculado en 256000, lo cual mostró la eficacia y practicidad del procedimiento desarrollado. Por otro lado, los venenos estudiados mostraron una heterogeneidad en su composición proteica a partir del análisis de sus patrones electroforéticos, mientras que a partir de los estudios inmunoenzimáticos, se pudo obtener valores de reactividad cruzada entre el veneno de B. atrox y los venenos de B. brazili, L. muta y C. durissus, de 23,7%, 4,0% y 1,8%, respectivamente. Los resultados obtenidos constituyen el paso inicial para posteriores ensayos dirigidos a la optimización en la producción de inmunosueros para el tratamiento del envenenamiento, así como para el desarrollo de kits de diagnóstico e identificación de especies de serpiente. (AU)^iesThe immunogenicity of Bothrops atrox, “jergon”, venom was studied using ELISA and Western Blot methods, as well as cross-reactivity patterns against venoms of Bothrops brazili, Lachesis muta and Crotalus durissus. For this purpose, New Zealand white rabbits (2 kg aprox) were immunized with four 500 µg doses of B. atrox venom in a period of 90 days. Antibody production was followed using ELISA technique, and title of hiper-immune serum was determined at the end of immunization protocol. Additionally, electrophoretic patterns of venoms were analyzed by SDS-PAGE and venom reactivity against obtained serum by ELISA and Western Blot. Immunization schedule allowed a pronounced antibody production since day 20 of protocol. At the end of process, serum title was 256000, which demonstrated both efficacy and usefulness of the developed procedure. On the other hand, studied venoms showed a heterogenic protein composition according to their electrophoretic patterns, whereas cross-reactivity values of 23,7%, 4,0% and 1,8% were obtained between B. atrox venom and B. brazili, L. muta and C. durissus venoms, respectively, using immunoenzymatic methods. According to our results, this procedure constitutes an initial step for further assays directed to optimization in immunoserum production for envenoming treatment and development of kits for diagnosis and species identification of snakes. (AU)^ien.
Descriptores:Viperidae
Venenos de Serpiente
Ensayo de Inmunoadsorción Enzimática
Western Blotting
Reactividad Cruzada
Medio Electrónico:http://sisbib.unmsm.edu.pe/bvrevistas/biologia/v18n3/pdf/a11v18n3.pdf / es
Localización:PE1.1



página 1 de 2
ir para página        

Base de datos  lipecs : Formulario avanzado

   
Buscar:
en el campo:
 
1     
2   
3