| Resumen: | Objetivo: Caracterizar las proteínas solubles que se encuentran en la raíz del Lepidium peruvianum G. Chacón, maca, mediante electroforesis unidimensional y electroforesis bidimensional. Diseño: Estudio de tipo observacional y transversal. Lugar: Centro de Investigación de Bioquímica y Nutrición Alberto Guzmán Barrón. Facultad de Medicina, Universidad Nacional Mayor de San Marcos. Lima, Perú. Materiales: Raíces de Lepidium peruvianum G. Chacón ‘maca’ de los ecotipos blanco, amarillo y morado, procedentes de Junín que fueron obtenidas a través de la Universidad Nacional del Centro del Perú. Métodos: La extracción de las proteínas totales solubles se realizó con una solución antioxidante, seguida de electroforesis unidimensional y bidimensional para su caracterización. Principales medidas de resultados: Número de proteínas solubles, peso molecular de las proteínas y puntos isoelectricos de las proteínas más abundantes. Resultados: El análisis electroforético unidimensional mostró predominio de 2 proteínas (72 por ciento de las proteínas solubles totales). Una de 22,5 kDa, denominada en el presente trabajo ‘macatina’ (51 por ciento de la proteína total); la otra de 17,0 kDa (21 por ciento de la proteína soluble total). El mapa electroforético bidimensional mostró que tanto la ‘macatina’ como la proteína de 17,0 kDa son básicas y presentan 3 isómeros de carga que se distribuyen en un rango de punto isoeléctrico (pI) de 7,1 a 8,2. Conclusiones: Las proteínas solubles mostraron un patrón electroforético complejo, siendo la macatina la proteína más abundante. (AU)^iesObjective: To characterize soluble proteins present in Lepidium peruvianum G. Chacon ‘maca’ root by both unidimensional and bidimensional electrophoresis. Design: Observational and cross-sectional type study. Setting: Alberto Guzman Barron Biochemistry and Nutrition Research Center, Faculty of Medicine, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Peru. Materials: Roots of Lepidium peruvianum G. Chacon ‘maca’ white, yellow and purple ecotypes, collected in Junin and obtained from Universidad Nacional del Centro del Peru. Methods: Soluble total proteins extraction with an antioxidant solution and characterization by both unidimensional and bidimensional electrophoresis were done. Main outcome measures: Soluble protein number, molecular weight and most abundant proteins’ isoelectrical points. Results: The unidimensional electrophoretic analysis showed predominance of two proteins (72 per cent of total soluble proteins): one with 22.5 kDa denominated in the present work as “macatina” (51 per cent of the total protein) and another with 17,0 kDa (21 per cent of total soluble protein). The bidimensional electrophoretic map sample showed that both ‘macatina’ and the 17,0 kDa protein are basic and display three charge isomers distributed in an isoelectric point (pI) ranging from 7,1 to 8,2. Conclusions: The soluble proteins ecotypes studied showed a complex electrophoretical pattern, being macatina the most abundant protein. (AU)^ien.
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