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Autor:Velásquez, Luz Elena; Escobar Guzman, Enrique Juan.
Título:Purificación y caracterización parcial de una toxina (Hm3) del veneno de Hadruroides mauryi (Francke y Soleglad, 1980) (Scorpiones, luridae)^ies / Purification and partial characterization of a toxin (Hm3) from Hadruroides mauryi (Francke y Soleglad, 1980) (Scorpiones, luridae) venom
Fuente:Rev. peru. biol;11(2):153-160, jul.-dic. 2004. ^bgraf.
Resumen:Se ha purificado una toxina (Hm3) del veneno del escorpión Hadruroides mauryi, por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M, pH 7. La toxina produce contracción y parálisis en la extremidad inoculada de ratones albinos y se caracteriza por ser de naturaleza básica y tener un peso molecular de 4,5 kDa. Después de 45 minutos de ser inoculada en el músculo gastrocnemius de ratones albinos, Hm3 (30,4 µg) aumenta los niveles plasmáticos de creatina kinasa desde 252,6 UI/L hasta 3779,3 UI/L y de lactato deshidrogenasa, desde 142,7 UI/L hasta 248,2 UI/L; igualmente incrementa los niveles de calcio intramuscular desde 34,1 nmoles hasta 69,3 nmoles. Esta toxina carece de actividad proteolítica y fosfolipásica. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Escorpiones
Venenos de Escorpión
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rpb/v11n2/v11n2a07.pdf / es
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Pantigoso, Carmen; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Acción de la miotoxina del veneno de Bothrops brazili Hoge, 1953 (Ophidia: Viperidae)^ies / Action of the myotoxin from Bothrops brazili Hoge, 1953 snake venom (Ophidia: Viperidae)
Fuente:Rev. peru. biol;9(2):74-83, jul.-dic. 2002. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se ha estudiado el modo de acción de la miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos produce durante la primera hora de acción la liberación de creatinina kinasa y lactato deshidrogenasa, mientras que por PAGE-SDS, se revela que la incubación de la miotoxina con músculo gastrocnemius aislado, produce además la liberación de otras proteínas musculares. Asimismo, la miotoxina produce hipercontracción, lesiones delta e incrementa los niveles de calcio intramuscular, tanto in vivo como in vitro, lo cual no depende del ingreso de calcio extracelular vía receptores de dihidropiridina. Este incremento de calcio explicaría la hipercontracción observada y podría generar la activación de proteasa y lipasas endógenas dependientes de calcio, que conducirían a la necrosis muscular. (AU)^ies.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Toxinas Biológicas
Necrosis
Localización:PE1.1

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Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Rivera, Carlos; Tincopa, Luz.
Título:Acción de la toxina H13 sobre músculo esquelético^ies / Action of toxin H13 on skeletal muscle
Fuente:Rev. peru. biol;10(1):88-92, ene.-jul. 2003. ^bgraf.
Resumen:HI3 es una toxina que, en un trabajo anterior, fue aislada por nuestro grupo de investigación a partir del veneno del escorpión Hadruroides lunatus mediante cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadez C-25 a pH 7, y que se caracteriza por producir contracción y parálisis en la extremidad inoculada de ratones albinos. En este trabajo se ha determinado que la inoculacion de HI3 (26 µg) en el músculo gastrocenemius produce la liberación, en el plasma, de creatinina kanasa (CK) y lactado deshidrogenasa (LDH). La actividad de CK se incrementa desde 210 UI/L hasta 8015 UI/L luego de 60 minutos, mientras que la actividad de LDH aumentada desde 174 UI/L hasta 1697 UI/L luego de 90 minutos. Por PAGE-SDS, se ha demostrado que la incubación de HI3 (26 µg) con el músculo gastrocnemius aislado de ratones albinos, en medio fisiológico a pH, provoca también la liberación de otras proteínas musculares. Además, HI3 es capaz de incrementar más de 3,5 veces los niveles normales de calcio intramuscular, luego de 45 minutos de acción. Nuestros resultados sugieren que HI3 actúa específicamente a nivel muscular, afectando la permeabilidad del sarcolema y provocando la fuga de proteínas musculares. Además el incremento de los niveles de calcio podría generar hipercontracción y la destrucción de fibras musculares. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Venenos de Escorpión
Músculos
Calcio
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Pantigoso, Carmen; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Aislamiento y caracterización de una miotoxina del veneno de la serpiente Bothrops brazili Hoge. 1953 (Ophidia: Viperidae)^ies / Isolation and characterization of a myotoxin from Bothrops brazili Hoge, 1953 sanke venom (Ophidia: Viperidae)
Fuente:Rev. peru. biol;8(2):136-148, jul.-dic. 2001. ^bilus, ^btab, ^bgraf.
Resumen:Se ha purificado una miotoxina del veneno de la serpiente Bathorops brazili, empleando un solo paso cromatográfico de intercambio iónico sobre CM-Sephadex C-50 con buffer acetato de amonio 0,05 M pH 7. La pureza de la proteína fue evaluada por PAGE con y sin SDS, inmunodifusión e inmuelectroforesis. La proteína es de naturaleza básica y contiene 15,6 por ciento de Lys+Arg; además, no está glicosilada, carece de actividad enzimática, y por el método de Lowry se ha calculado que ella constituye el 25 por ciento de la proteína total del veneno. Por PAGE-SDS y cromatografía de filtración, se ha determinado que la miotoxina tiene un peso molecular de 30 KDa, y está formada por 2 cadenas polipeptídicas de 15 KDa cada una. La inoculación de la miotoxina en el músculo gastrocnemius de ratones albinos, produce una severa necrosis del tejido. La miotoxina no tiene actividad hemolítica ni anticoagulante; sin embargo, sí produce edema, se ha calculado una DEM de 32,6 µg de proteína. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Necrosis
Venenos de Serpiente
Localización:PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Escobar Guzman, Enrique Juan; Rivera, Carlos; Tincopa, Luz; Rivera, Dani.
Título:Purificación parcial de las toxinas HI1, HI2 y HI3 del veneno del escorpión Hadruroides lunatus Koch, 1867 (Scorpianida: Vejovidae)^ies / Partial purification of toxins HI1, HI2 and HI3 from Hadruroides lunatus Koch, 1867 scorpion venom (Scorpionida: Vejovidae)
Fuente:Rev. peru. biol;9(1):3-10, ene.-jul. 2002. ^bilus, ^bgraf.
Resumen:Se han separado las proteínas del veneno de escorpión Hadruroides lunatus, por cromatografía de intercambio iónico en CM-Sephadex C-25 con buffer acetato de amonio 0,05M, pH 7, y se obtuvieron seis picos de proteína. Los ensayos de toxicidad de las fracciones colectadas han permitido identificar 3 toxinas que hemos denominado H11, H12, y H13, las cuales paralizan, respectivamente, insectos (Grillus sp.), crustáceos (Porcellio laevis) y la extremidad inoculada de ratones albinos. Las tres toxinas son de naturaleza básica, y carece de actividad proteolítica y fosfolipásica. Adicionalmente, H13 aumenta los niveles plasmáticos de creatinina kinasa, luego de ser inoculadas en el músculo gastrocnemius de ratones albinos. Por electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (PAGES-SDS), se ha determinado que H13 muestra una sola banda proteica de 12,5 KDa, mientras que las otras toxinas poseen contaminantes proteicos. (AU)^ies.
Descriptores:Toxinas Biológicas
Escorpiones
Venenos de Escorpión
Localización:PE1.1



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