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Autor:Yarlequé Chocas, Armando; Vivas Ruiz, Dan Erick; Inga Arellano, Rosalina Rosío; Rodríguez Quispe, Edith Fanincia; Sandoval Peña, Gustavo Adolfo; Pessah Eljay, Silvia Ester; Bonilla Asalde, César.
Título:Acción del antiveneno botrópico polivalente sobre las actividades proteolíticas presentes en los venenos de serpientes peruanas^ies / Action of polivalent bothropic antivenom on proteolytic activities from peruvian snake venoms
Fuente:Rev. peru. med. exp. salud publica;25(2):169-173, abr.-jun. 2008. ^btab.
Resumen:Los venenos de las serpientes peruanas causantes de la mayoría de accidentes ofídicos, contienen enzimas proteolíticas que pueden degradar proteínas tisulares y plasmáticas, así como causar hipotensión y coagulación sanguínea. Objetivos. Evaluar la capacidadinhibitoria del antiveneno botrópico polivalente al estado líquido producido por el Instituto Nacional de Salud del Perú (INS) sobre las actividades caseinolítica, coagulante y amidolítica de los venenos de Bothrops atrox, Bothrops brazili, Bothrops pictus y Bothrops barnetti. Materiales y métodos. Se usaron en cada caso sustratos como caseína, fibrinógeno bovino y el cromógeno benzoil-arginil-p-nitroanilida(BApNA) respectivamente, y se midieron los cambios en los valores de la actividad enzimática a ½, 1 y 2 dosis del antiveneno tanto al estado natural como calentado a 37 °C durante cinco días. Resultados. La actividad caseinolítica es la más resistente a la inhibición especialmente por el suero no calentado en tanto que, la actividad amidolítica fue severamente inhibida principalmente en los venenosde B. pictus y B. atrox. Así mismo la actividad coagulante fue totalmente inhibida en el veneno de B. pictus, mostrándose a su vez unaelevada inhibición sobre los venenos de B. brazili y B. atrox. Para las actividades coagulante y amidolítica, los sueros calentados fueron menos efectivos que aquellos al estado natural. Conclusiones. El suero antibotrópico polivalente producido por el INS es efectivo parainhibir las actividades proteolíticas de los venenos de las serpientes peruanas ensayadas.(AU)^iesPeruvian snake venoms responsible for most of ophidism accidents, contain proteolytic enzymes that can degrade tissue and plasmatic proteins, as well as cause hypotension and blood coagulation. Objectives. The inhibiting capacity of liquid polyvalent bothropic antivenom produced by Instituto Nacional de Salud (INS), has been evaluated on caseinolytic, coagulant and amidolytic activities on Bothrops atrox,Bothrops brazili, Bothrops pictus and Bothrops barnetti venoms. Material and methods. Using in each case casein, bovine fibrinogen and the chromogenic substrate BApNA respectively, measuring changes in values of enzymatic activity at ½, 1 and 2 doses of either natural and heating (incubated at 37 °C during five days) antivenom. Results. Caseinolytic activity is more resistant to inhibition especially by thenatural antivenom, amidolytic activity was severely inhibited mainly in B. pictus and B. atrox venoms. Also coagulant activity was totallyinhibited in B. pictus venom, being high on B. brazili and B. atrox venoms. For coagulant and amidolytic activities, heated antivenom was less effective than natural one. Conclusions. The bothropic antivenom produced by INS is effective to inhibit the proteolytic activity from Peruvian snake venoms tested.(AU)^ien.
Descriptores:Venenos de Serpiente
Péptido Hidrolasas
Antivenenos
Mordeduras de Serpiente
Límites:Humanos
Medio Electrónico:http://www.scielo.org.pe/pdf/rins/v25n2/a02v25n2.pdf / es
Localización:PE14.1; PE1.1

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Id:PE1.1
Autor:Azañero, María; Escobar Guzman, Enrique Juan; Yarlequé Chocas, Armando.
Título:Purificación de una enzima proteolítica del veneno de Bothrops brazili y estudio de su actividad sobre fibrinógeno^ies / Purification of a proteolytic enzyme from the venom of Bothrops brazili snake and study of its activity on fibrinogen
Fuente:Rev. peru. biol;7(1):55-66, ene.-jun. 2000. ^bgraf.
Resumen:Se ha aislado una enzima proteolítica del veneno de la serpiente peruana brazili, por cromatografía en Sephadex G-100 y CM-Sephadex C-50, con buffer acetato de aminio 0.05 M pH 7,0. La enzima fue purificada 3,2 veces con un rendimiento de 52,5 por ciento y el peso molecular calculado por filtración en gel fue de 18 000, mientras que la PAGES-SDS permitió observar una sola banda proteica de 22 000 daltons en condiciones reductoras y de 20 300 daltons en condiciones no reductoras, determinándose que la enzima es de una sola cadena polipeptídica con al menos un enlace disulfuro. La enzima hidroliza fibrinógeno, fibrina, caseína y albumina, pero no hemoglobina ni mioglobina. Por su acción sobre el fibrinógeno y luego la cadena Bß. Esta actividad es inhibida por EDTA pero no por PMSF, TLCK, iodoacetato y pepstatin, indicando que se trata de una metaloproteinasa; sin embargo, los iones Ca++, Mg++ y Zn++ no restablecen la actividad. Finalmente, la enzima es estable hasta los 45°C y en su acción sobre fibrina, la hidrólisis se da preferencialmente sobre la cadena alfa. (AU)^ies.
Descriptores:Enzimas
Péptido Hidrolasas
Venenos de Serpiente
Fibrinógeno
Localización:PE1.1



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